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Institut de minéralogie, de physique des matériaux et de cosmochimie
UMR 7590 - UPMC/CNRS/IRD/MNHN

L'enzyme glycolytique aldolase : aspects mécanistiques et fonctions « moonlighting » - Jurgen Sygush

Jurgen Sygush, Professeur à l’Université de Montréal - Département de Biochimie

Jeudi 7 décembre 2017 à 11 h

IMPMC - UPMC - 4 place Jussieu, 75005 Paris, tour 23, 4e étage, couloir 22-23, salle 401

Résumé

La fructose-bis phosphate aldolase est une enzyme essentielle de la glycolyse et des fonctions cellulaires. L’enzyme démontre une stéréospécificité exquise envers son substrat. Dans la direction de la gluconéogenèse, l'enzyme catalyse la synthèse d'un produit chiral à partir de réactifs non chiraux.  Le mécanisme réactionnel de l’enzyme, et qui produira le diastéréoisomère fructose-bisphosphate à partir des triose-Ps non chiraux, sera le sujet de la conférence. Les enzymes glycolytiques sont connues pour leur fonction de "moonlighting", qui les voient interagir avec d’autres protéines intracellulaires en modifiant leurs fonctions. Dans le cas de l’aldolase, l'enzyme exerce un rôle important dans le maintien du cytosquelette et son inhibition a un effet fortement inhibiteur sur la croissance des cellules cancéreuses. Comment l’inhibition de l’enzyme aldolase se traduit-elle par l’apoptose des cellules cancéreuses sera également un sujet abordé lors de la conférence.

Cécile Duflot - 05/12/17

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    Université Pierre et Marie Curie - 4, place Jussieu - Tour 23 - Barre 22-23, 4e étage - 75252 Paris Cedex 5

     

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