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Institut de minéralogie, de physique des matériaux et de cosmochimie
UMR 7590 - Sorbonne Université/CNRS/MNHN/IRD

Séminaire du vendredi 8 avril 2011 à 11 heures

 Etude de la perturbation et de la dissociation par la pression d'une enzyme tétramérique, l'urate oxydase


Nathalie Colloc'h, Equipe de Neuropharmacologie Fonctionelle
(CI-NAPS UMR 6232 - UCBN - CNRS, Caen)

 

Salle de conférence (401),
Tour 23, Couloir 22-23,
4ème étage


Nous avons étudié les modifications structurales de l'urate oxydase par la pression en suivant sa dissociation par spectroscopie de fluorescence et par SAXS, et en comparant les structures cristallographiques à haute pression (150 MPa, 1500 bar) et à pression ambiante. Nous avons également étudié les modifications fonctionnelles en effectuant des mesures d'activités enzymatiques sous pression et après décompression.
Nous avons proposé un modèle de destabilisation de l'urate oxydase compatible avec les données expérimentales. La pression induirait d'abord un état où la protéine est toujours soluble mais est déjà moins active, son affinité pour le substrat étant moindre.
A plus haute pression, l'enzyme se dissocierait en monomère avant de s'agréger. La structure de l'enzyme à 150 MPa correspondrait à un sous-état de plus haute énergie que l'enzyme pourrait avoir pendant son cycle catalytique.

17/02/16

Traductions :

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