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Institut de minéralogie, de physique des matériaux et de cosmochimie
UMR 7590 - UPMC/CNRS/IRD/MNHN

Prédiction des structures protéiques

Le groupe "Prédiction des structures protéiques" a pour thématique essentielle l'étude des mécanismes du repliement protéique, et la caractérisation des assemblages et des interactions entre protéines :

  • L’analyse des séquences des protéines.
    La méthode HCA (Hydrophobic Cluster Analysis), initiée au laboratoire à la fin des années 80, est un outil puissant pour la prédiction de propriétés structurales et fonctionnelles des protéines « orphelines » (laissées sans informations par les traitements bioinformatiques standards). Les études poursuivies conduisent souvent à relier ces protéines orphelines à des familles pour lesquelles on dispose déjà d’informations structurales et/ou fonctionnelles, permettant ainsi de guider leur caractérisation expérimentale, ou encore à décrire de nouvelles familles de domaines, cibles de choix pour les études de génomique structurale et fonctionnelle. Nous développons ainsi des approches originales et sensibles d’analyse des séquences et de modélisation qui, utilisées en combinaison avec les outils classiques de la bioinformatique, permettent de caractériser des acteurs importants de la biologie.
  • La prédiction des acides aminés nécessaires au noyau du repliement par des méthodes de simulation dans un espace discrétisé (sous la forme d’un réseau de points). On met en évidence des positions occupées par des acides aminés impliqués dans de nombreuses interactions au cours de la simulation du repliement. Ces positions sont indispensables pour que la protéine adopte sa structure fonctionnelle et leur prédiction, à partir de la seule séquence, est donc un outil précieux pour les biologistes amenés à effectuer de la mutagenèse dirigée.
  • La fonction des protéines étant directement liée à leur capacité d’interaction avec des ligands spécifiques ou avec d’autres protéines, la prédiction des régions d’interaction des protéines est donc un moyen d’accéder à leur fonction biologique. En nous fondant sur l’étude des amas hydrophobes, nous développons une méthode d’analyse des séquences capable de définir des régions d’interaction et de prédire le type de ligand (protéine ou petit ligand) engagé dans l’interaction. Nous avons l’opportunité de tester l’efficacité de la méthode de prédiction ainsi développée sur des familles de protéines impliquées dans la signalisation cellulaire et qui sont étudiées en parallèle expérimentalement au niveau moléculaire et cellulaire.
  • Le découpage des structures protéiques en fragments, dans une vision modulable des structures des domaines globulaires. Cette approche est aussi utilisée dans le cadre de la prédiction des interactions entre protéines.
  • Le groupe  développe également une nouvelle thématique, l’identification des déterminants structuraux des assemblages et de la fonction de protéines par des approches bioinformatiques et expérimentales. L’étude des relations structure/fonction au sein de deux superfamilles modèles de protéines (petites protéines de choc thermique, et beta/gamma-cristallines) est mise en oeuvre grâce à des techniques pluridisciplinaires et multi échelles: des approches in silico d’analyse de séquences et de structures 3D et des approches in vitro comprenant biologie moléculaire, biochimie et biophysique.
  • Les outils développés à l’IMPMC sont systématiquement mis à la disposition de la communauté sur le serveur RPBS (Ressources Parisiennes de Bioinformatique Structurale).

   

Cécile Duflot (cecile.duflot @ impmc.upmc.fr) - 02/03/16

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